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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/15579
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2030-01-01
Coleções
- IOC - Artigos de Periódicos [12494]
Metadata
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CATHEPSIN L OF TRIATOMA BRASILIENSIS (REDUVIIDAE, TRIATOMINAE): SEQUENCE CHARACTERIZATION, EXPRESSION PATTERN AND ZYMOGRAPHY
Enzimas digestivas
Triatoma brasiliensis
Cisteína Proteases
Catepsina L.
Cysteine proteinases
Cathepsin L.
Triatoma brasiliensis
Insect midgut
Trypanosoma cruzi
Autor(es)
Afiliação
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia de Tripanosomatídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia de Tripanosomatídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biodiversidade Entomológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia de Tripanosomatídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biodiversidade Entomológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil..
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia de Tripanosomatídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biodiversidade Entomológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia de Tripanosomatídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biodiversidade Entomológica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil..
Resumo em Inglês
Triatoma brasiliensis is considered one of the main vectors of Chagas disease commonly found in semi-arid areas of northeastern Brazil. These insects use proteases, such as carboxypeptidase B, aminopeptidases and different cathepsins for blood digestion. In the present study, two genes encoding cathepsin L from the midgut of T. brasiliensis were identified and characterized. Mature T. brasiliensis cathepsin L-like proteinases (TBCATL-1, TBCATL-2) showed a high level of identity to the cathepsin L-like proteinases of other insects, with highest similarity to Rhodnius prolixus. Both cathepsin L transcripts were highly abundant in the posterior midgut region, the main region of the blood digestion. Determination of the pH in the whole intestine of unfed T. brasiliensis revealed alkaline conditions in the anterior midgut region (stomach) and acidic conditions in the posterior midgut region (small intestine). Gelatine in-gel zymography showed the activity of at least four distinct proteinases in the small intestine and the cysteine proteinase inhibitors transepoxysuccinyl-l-leucylamido-(4-guanidino)butane (E-64) and cathepsin B inhibitor and N-(l-3-trans-propylcarbamoyl-oxirane-2-carbonyl)-l-isoleucyl-l-proline (CA-074) were employed to characterize enzymatic activity. E-64 fully inhibited cysteine proteinase activity, whereas in the samples treated with CA-074 residual proteinase activity was detectable. Thus, proteolytic activity could at least partially be ascribed to cathepsin L. Western blot analysis using specific anti cathepsin L antibodies confirmed the presence of cathepsin L in the lumen of the small intestine of the insects.
Palavras-chave
Trypanosoma cruziEnzimas digestivas
Triatoma brasiliensis
Cisteína Proteases
Catepsina L.
Palavras-chave em inglês
Digestive enzymesCysteine proteinases
Cathepsin L.
Triatoma brasiliensis
Insect midgut
Trypanosoma cruzi
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