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ArtículoDerechos de autor
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2030-01-01
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PHOSPHOPROTEOMICS PROFILING SUGGESTS A ROLE FOR NUCLEAR βΙPKC IN TRANSCRIPTION PROCESSES OF UNDIFFERENTIATED MURINE EMBRYONIC STEM CELLS
Peptides
Phosphorylation
Proteomics
2DE gels
Differentiation
Embryonic stem cells
Autor
Afiliación
Universidade de São Paulo. Instituto do Coração. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. ESALQ. Departamento de Genética. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. ESALQ. Departamento de Genética. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto do Coração. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto do Coração. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. São Paulo, SP, Brasil.
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Universidade de São Paulo. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. São Paulo, SP, Brasil.
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Universidade de São Paulo. ESALQ. Departamento de Genética. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. ESALQ. Departamento de Genética. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto do Coração. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto do Coração. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade de São Paulo. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. São Paulo, SP, Brasil.
Resumen en ingles
Protein kinase C (PKC) plays a key role in embryonic stem cell (ESC) proliferation, self-renewal, and differentiation. However, the function of specific PKC isoenzymes have yet to be determined. Of the PKCs expressed in undifferentiated ESCs, βIPKC was the only isoenzyme abundantly expressed in the nuclei. To investigate the role of βΙPKC in these cells, we employed a phosphoproteomics strategy and used two classical (cPKC) peptide modulators and one βIPKC-specific inhibitor peptide. We identified 13 nuclear proteins that are direct or indirect βΙPKC substrates in undifferentiated ESCs. These proteins are known to be involved in regulating transcription, splicing, and chromatin remodeling during proliferation and differentiation. Inhibiting βΙPKC had no effect on DNA synthesis in undifferentiated ESCs. However, upon differentiation, many cells seized to express βΙPKC and βΙPKC was frequently found in the cytoplasm. Taken together, our results suggest that βIPKC takes part in the processes that maintain ESCs in their undifferentiated state.
Palabras clave en ingles
Protein kinase CPeptides
Phosphorylation
Proteomics
2DE gels
Differentiation
Embryonic stem cells
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