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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/26130
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2050-01-01
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THE ORTHOLOGUE TO THE CPM1/CQM1 RECEPTOR IN AEDES AEGYPTI IS EXPRESSED AS A MIDGUT GPI-ANCHORED α-GLUCOSIDASE, WHICH DOES NOT BIND TO THE INSECTICIDAL BINARY TOXIN
Bacillus sphaericus
Biolarvicidas
Receptor
Ligação de toxinas
Glicosilação
Bacillus sphaericus
Biolarvicides
Receptor
Toxin binding
Glycosylation
Aedes / genética
Aedes / crescimento e desenvolvimento
Aedes / metabolismo
Animais
Toxinas bacterianas / metabolismo
Sistema Digestivo / enzimologia
Sistema Digestivo / metabolismo
Expressão genetica
Glicosilfosfatidilinositóis / metabolismo
Proteínas de Insetos / genética
Proteínas de Insetos / metabolismo
Inseticidas / metabolismo
Larva / enzimologia
Larva / genética
Larva / metabolismo
Dados de Sequencia Molecular
Ligação proteica
alfa-glucosidases / genética
alfa-glucosidases / metabolismo
Autor(es)
Afiliação
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Aggeu Magalhães. Departamento de Entomologia. Recife, PE, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Aggeu Magalhães. Departamento de Entomologia. Recife, PE, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Aggeu Magalhães. Departamento de Microbiologia. Recife, PE, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Aggeu Magalhães. Departamento de Entomologia. Recife, PE, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Aggeu Magalhães. Departamento de Entomologia. Recife, PE, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Aggeu Magalhães. Departamento de Microbiologia. Recife, PE, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Aggeu Magalhães. Departamento de Entomologia. Recife, PE, Brasil.
Resumo em Inglês
Aedes aegypti larvae are refractory to the insecticidal binary (Bin) toxin from Bacillus sphaericus, which is not able to bind to its target tissue in the larval midgut. In contrast, Culex pipiens larvae are highly susceptible to that toxin, which targets its midgut brush border membranes (BBMF) through the binding of the BinB subunit to specific receptors, the Cpm1/Cqm1 membrane-bound α-glucosidases. The identification of an Ae. aegypti gene encoding a Cpm1/Cqm1 orthologue, here named Aam1, led to the major goal of this study which was to investigate its expression. The aam1 transcript was found in larvae and adults from Ae. aegypti and a ≈73-kDa protein was recognized by an anti-Cqm1 antibody in midgut BBMF. The Aam1 protein displayed α-glucosidase activity and localized to the midgut epithelium, bound through a GPI anchor, similarly to Cpm1/Cqm1. However, no binding of native Aam1 was observed to the recombinant BinB subunit. Treatment of both proteins with endoglycosidase led to changes in the molecular weight of Aam1, but not Cqm1, implying that the former was glycosylated. The findings from this work rule out lack of receptors in larval stages, or its expression as soluble proteins, as a reason for Ae. aegypti refractoriness to Bin toxin.
Palavras-chave
Toxina binBacillus sphaericus
Biolarvicidas
Receptor
Ligação de toxinas
Glicosilação
Palavras-chave em inglês
Bin toxinBacillus sphaericus
Biolarvicides
Receptor
Toxin binding
Glycosylation
DeCS
Aedes / enzimologiaAedes / genética
Aedes / crescimento e desenvolvimento
Aedes / metabolismo
Animais
Toxinas bacterianas / metabolismo
Sistema Digestivo / enzimologia
Sistema Digestivo / metabolismo
Expressão genetica
Glicosilfosfatidilinositóis / metabolismo
Proteínas de Insetos / genética
Proteínas de Insetos / metabolismo
Inseticidas / metabolismo
Larva / enzimologia
Larva / genética
Larva / metabolismo
Dados de Sequencia Molecular
Ligação proteica
alfa-glucosidases / genética
alfa-glucosidases / metabolismo
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