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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/39250
Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso restrito
Data de embargo
2022-01-01
Coleções
- IOC - Artigos de Periódicos [12494]
Metadata
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SIMPLE AFFINITY CHROMATOGRAPHIC PROCEDURE TO PURIFY BETA-GALACTOSIDE BINDING LECTINS
Autor(es)
Afiliação
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Celular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Celular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
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Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Bioquímica e Biologia Celular. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
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Resumo em Inglês
Affinity chromatography based on the commercial resin Sepharose CL-6B was used to isolate new C1-beta-type lectins from crude preparations of snake venoms (Bothrops jararaca, Bothrops jararacussu, Bothrops newiedi, Bothrops moojeni, Lachesis muta rhombeata). Most of the C-type lectins could be eluted with almost 100% recovery using the competitor isopropyl-beta-D-thiogalactoside (IPTG) or through Ca2+ sequestration with EDTA. The lectin yield varied considerably among the different snake species, but B. newiedi venom was a particularly rich source of lectin, retaining 2.7 mg of lectin by milliliter of resin in saturating conditions. C1-alpha-lectins from Crotalus durisus terrificus venom, from the jack fruit (jacalin) and from bread fruit seeds extract (frutalin) had no affinity, either with or without Ca2+ added, for Sepharose CL-6B, showing that the resin is specific for C1-beta-type lectins. Sepharose CL-6B used as galactose-affinity chromatography provides a simple and fast method for isolating C-type beta-galactoside binding lectins from crude sample preparations.
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