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THIOL-DISULFIDE PROTEINS OF STALLION EPIDIDYMAL SPERMATOZOA
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Universidade Estadual do Norte Fluminense (UENF). Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biologia Celular e Tecidual. Campos dos Goytacases, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense (UENF). Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biologia Celular e Tecidual. Campos dos Goytacases, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense (UENF). Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biologia Celular e Tecidual. Campos dos Goytacases, RJ, Brasil.
undação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense (UENF). Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biologia Celular e Tecidual. Campos dos Goytacases, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense (UENF). Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biologia Celular e Tecidual. Campos dos Goytacases, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense (UENF). Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biologia Celular e Tecidual. Campos dos Goytacases, RJ, Brasil.
undação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense (UENF). Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Biologia Celular e Tecidual. Campos dos Goytacases, RJ, Brasil.
Abstract
Thiol groups of cysteine residues represent redox centers involved in multiple biological
functions. It has been postulated that changes in the redox status of mammalian epididymal
spermatozoa contribute to the sperm maturation process. The present work shows
the thiol-disulfide protein profile of stallion epididymal spermatozoa achieved by twodimension
electrophoresis and MALDI-TOF/TOF mass spectrometry of proteins labeled with
a thiol-reactive fluorescent tag, monobromobimane. Our results have shown the formation
of disulfide bonds in several sperm protein fractions during the epididymal maturation
process. The majority of the oxidized thiol sperm proteins identified correspond to structural
molecules of the flagellum (as the outer dense fiber-1 protein – ODF1), followed
by glycolytic enzymes (as glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase spermatogenic),
antioxidant protectors (as glutathione S-transferase and phospholipid hydroperoxide glutathione
peroxidase – PHGPx). The magnitude of the thiol oxidation differs between
proteins, and was more drastic in polypeptides with molecular weights of up to 33 kDa,
identified as ODF1 and PHGPx. A kinase anchor protein, a voltage-dependent anion channel
protein and a zona pellucida-binding protein were also found in the polypeptide samples
that contained oxidized SH groups. These proteins may be modified or controlled by the
mechanisms involved in the cysteine-redox changes, corroborating the belief that a correct
degree of protein oxidation is required for the stabilization of sperm structure, protection
against oxidative damage, induction of progressive sperm motility and fertilization.
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