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Sustainable Development Goals
03 Saúde e Bem-EstarCollections
- IOC - Artigos de Periódicos [12734]
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HEME CRYSTALLIZATION IN A CHAGAS DISEASE VECTOR ACTS AS A REDOX-PROTECTIVE MECHANISM TO ALLOW INSECT REPRODUCTION AND PARASITE INFECTION
cristalização do heme
vetor
mecanismo de proteção redox
eprodução de insetos
infecção por parasitas
Heme crystallization
redox-protective mechanism
insect reproduction
parasite infection
vector
Author
Affilliation
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade do Estado do Rio de Janeiro. Instituto de Biologia Roberto Alcântara Gomes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Geral. Niterói, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade do Estado do Rio de Janeiro. Instituto de Biologia Roberto Alcântara Gomes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade do Estado do Rio de Janeiro. Instituto de Biologia Roberto Alcântara Gomes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Celular e Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Biologia Geral. Niterói, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ. Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade do Estado do Rio de Janeiro. Instituto de Biologia Roberto Alcântara Gomes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Abstract
Heme crystallization as hemozoin represents the dominant mechanism of heme disposal in blood feeding triatomine insect vectors of the Chagas disease. The absence of drugs or vaccine for the Chagas disease causative agent, the parasite Trypanosoma cruzi, makes the control of vector population the best available strategy to limit disease spread. Although heme and redox homeostasis regulation is critical for both triatomine insects and T. cruzi, the physiological relevance of hemozoin for these organisms remains unknown. Here, we demonstrate that selective blockage of heme crystallization in vivo by the antimalarial drug quinidine, caused systemic heme overload and redox imbalance in distinct insect tissues, assessed by spectrophotometry and fluorescence microscopy. Quinidine treatment activated compensatory defensive heme-scavenging mechanisms to cope with excessive heme, as revealed by biochemical hemolymph analyses, and fat body gene expression. Importantly, egg production, oviposition, and total T. cruzi parasite counts in R. prolixus were significantly reduced by quinidine treatment. These effects were reverted by oral supplementation with the major insect antioxidant urate. Altogether, these data underscore the importance of heme crystallization as the main redox regulator for triatomine vectors, indicating the dual role of hemozoin as a protective mechanism to allow insect fertility, and T. cruzi life-cycle. Thus, targeting heme crystallization in insect vectors represents an innovative way for Chagas disease control, by reducing simultaneously triatomine reproduction and T. cruzi transmission.
Keywords in Portuguese
Doença de Chagascristalização do heme
vetor
mecanismo de proteção redox
eprodução de insetos
infecção por parasitas
Keywords
Chagas DiseaseHeme crystallization
redox-protective mechanism
insect reproduction
parasite infection
vector
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