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https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/15600
CLONING, EXPRESSION, PURIFICATION, CRYSTALLIZATION AND PRELIMINARY X-RAY DIFFRACTION ANALYSIS OF THE MITOCHONDRIAL TRYPAREDOXIN PEROXIDASE FROM LEISHMANIA BRAZILIENSIS
Macromolecular Substances
Crystallography
Cristalização
Substâncias Macromoleculares
Cristalografia
Author
Affilliation
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil. / Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Luz Síncrotron. Campinas, SP, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil. / Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Luz Síncrotron. Campinas, SP, Brasil. / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Curitiba, PR, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil. / Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Luz Síncrotron. Campinas, SP, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil. / Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Luz Síncrotron. Campinas, SP, Brasil. / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Curitiba, PR, Brasil.
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biociências. Campinas, SP, Brasil. / Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Luz Síncrotron. Campinas, SP, Brasil.
Abstract
Tryparedoxin peroxidase (TXNPx) is an essential constituent of the main enzymatic scavenger system for reactive oxygen species (ROS) in trypanosomatids. Genetic studies have demonstrated the importance of this system for the development and virulence of these parasites, representing a potential target for the discovery of new trypanocidal drugs. In this work, the mitochondrial TXNPx from Leishmania braziliensis was cloned, overexpressed, purified and crystallized. The crystals diffracted to 3.3 Å resolution and belonged to space group P4(2)2(1)2, with unit-cell parameters a = b = 131.8, c = 44.4 Å. These studies will contribute to a better understanding of the molecular mechanisms involved in ROS detoxification by trypanosomatids.
DeCS
CrystallizationMacromolecular Substances
Crystallography
Cristalização
Substâncias Macromoleculares
Cristalografia
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