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AMINO ACIDS TRIGGER DOWN-REGULATION OF SUPEROXIDE VIA TORC PATHWAY IN THE MIDGUT OF RHODNIUS PROLIXUS
Heme Oxigenase (Desciclizante)
Mitocôndrias
Rhodnius prolixus
Serina-Treonina Quinases TOR
Author
Affilliation
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Resposta ao Estresse. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade de São Paulo. Escola de Medicina. Instituto do Coração. Laboratório de Biologia Vascular. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade de São Paulo. Escola de Medicina. Instituto do Coração. Laboratório de Biologia Vascular. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Resposta ao Estresse. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional e Tecnologia em Entomologia Molecular, Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Resposta ao Estresse. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade de São Paulo. Escola de Medicina. Instituto do Coração. Laboratório de Biologia Vascular. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade de São Paulo. Escola de Medicina. Instituto do Coração. Laboratório de Biologia Vascular. São Paulo, SP, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Resposta ao Estresse. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo De Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica de Artrópodes Hematófagos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional e Tecnologia em Entomologia Molecular, Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Abstract
Sensing incoming nutrients is an important and critical event for intestinal cells to sustain life of the whole organism. The TORC is a major protein complex involved in monitoring the nutritional status and is activated by elevated amino acid concentrations. An important feature of haematophagy is that huge amounts of blood are ingested in a single meal, which results in the release of large quantities of amino acids, together with the haemoglobin prosthetic group, haem, which decomposes hydroperoxides and propagates oxygen-derived free radicals. Our previous studies demonstrated that reactive oxygen species (ROS) levels were diminished in the mitochondria and midgut of the Dengue fever mosquito, Aedes aegypti, immediately after a blood meal. We proposed that this mechanism serves to avoid oxidative damage that would otherwise be induced by haem following a blood meal. Studies also performed in mosquitoes have shown that blood or amino acids controls protein synthesis through TORC activation. It was already proposed, in different models, a link between ROS and TOR, however, little is known about TOR signalling in insect midgut nor about the involvement of ROS in this pathway. Here, we studied the effect of a blood meal on ROS production in the midgut of Rhodnius prolixus We observed that blood meal amino acids decreased ROS levels in the R. prolixus midgut immediately after feeding, via lowering mitochondrial superoxide production and involving the amino acid-sensing TORC pathway.
Keywords in Portuguese
AminoácidosHeme Oxigenase (Desciclizante)
Mitocôndrias
Rhodnius prolixus
Serina-Treonina Quinases TOR
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