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| Autor | Elias, Camila G. R. | |
| Autor | Chagas, Michel G. | |
| Autor | Gonçalves, Ana Luiza Souza | |
| Autor | Pascarelli, Bernardo M O | |
| Autor | Levy, Claudia M. d'Avila | |
| Autor | Branquinha, Marta H. | |
| Autor | Santos, André L. S. | |
| Fecha de acceso | 2016-10-13T16:41:21Z | |
| Fecha de disponibilización | 2016-10-13T16:41:21Z | |
| Fecha de publicación | 2012 | |
| Referencia | ELIAS, Camila R. G. et al. Differential expression of cruzipain- and gp63-like molecules in the phytoflagellate trypanosomatid Phytomonas serpens induced by exogenous proteins. Experimental Parasitology, v.130, n.1, p.13-21, Jan. 2012. | pt_BR |
| ISSN | 0014-4894 | pt_BR |
| URI | https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/16224 | |
| Idioma | eng | pt_BR |
| Editor | Elsevier | pt_BR |
| Derechos de autor | restricted access | |
| Palabras clave en Portugués | Hemoglobina | pt_BR |
| Palabras clave en Portugués | Proteases | pt_BR |
| Palabras clave en Portugués | Proteínas exógenas | pt_BR |
| Palabras clave en Portugués | Cruzipaína | pt_BR |
| Palabras clave en Portugués | Tripanosomatídeo | pt_BR |
| Título | Differential expression of cruzipain- and gp63-like molecules in the phytoflagellate trypanosomatid Phytomonas serpens induced by exogenous proteins | pt_BR |
| Tipo del documento | Article | |
| DOI | 10.1016/j.exppara.2011.10.005 | |
| Resumen en Inglés | Phytomonas serpens synthesizes metallo- and cysteine-proteases that are related to gp63 and cruzipain, respectively, two virulence factors produced by pathogenic trypanosomatids. Here, we described the cellular distribution of gp63- and cruzipain-like molecules in P. serpens through immunocytochemistry and confocal fluorescence microscopy. Both proteases were detected in distinct cellular compartments, presenting co-localization in membrane domains and intracellular regions. Subsequently, we showed that exogenous proteins modulated the production of both protease classes, but in different ways. Regarding the metalloprotease, only fetal bovine serum (FBS) influenced the gp63 expression, reducing its surface exposition (≈30%). Conversely, the cruzipain-like molecule was differentially modulated according to the proteins: human and bovine albumins reduced its expression around 50% and 35%, respectively; mucin and FBS did not alter its production, while IgG and hemoglobin drastically enhanced its surface exposition around 7- and 11-fold, respectively. Additionally, hemoglobin induced an augmentation in the cell-associated cruzipain-like activity in a dose-dependent manner. A twofold increase of the secreted cruzipain-like protein was detected after parasite incubation with 1% hemoglobin compared to the parasites incubated in PBS-glucose. The results showed the ability of P. serpens in modulating the expression and the activity of proteolytic enzymes after exposition to exogenous proteins, with emphasis in its cruzipain-like molecules. | pt_BR |
| Afiliación | Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ). Centro de Ciências da Saúde (CCS). Instituto de Microbiologia Paulo de Góes (IMPG). Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de e Estudos Integrados em Bioquímica Microbiana. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Afiliación | Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ). Centro de Ciências da Saúde (CCS). Instituto de Microbiologia Paulo de Góes (IMPG). Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de Bioquímica de Proteases. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Afiliación | Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ). Centro de Ciências da Saúde (CCS). Instituto de Microbiologia Paulo de Góes (IMPG). Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de e Estudos Integrados em Bioquímica Microbiana. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Afiliación | Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Patologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Afiliación | Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Molecular e Doenças Endêmicas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Afiliación | Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ). Centro de Ciências da Saúde (CCS). Instituto de Microbiologia Paulo de Góes (IMPG). Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de Bioquímica de Proteases. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Afiliación | Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ). Centro de Ciências da Saúde (CCS). Instituto de Microbiologia Paulo de Góes (IMPG). Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de e Estudos Integrados em Bioquímica Microbiana. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Palavras clave en Inglês | Phytomonas serpens | pt_BR |
| Palavras clave en Inglês | Proteases | pt_BR |
| Palavras clave en Inglês | Cruzipain | pt_BR |
| Palavras clave en Inglês | Gp63 | pt_BR |
| Palavras clave en Inglês | Exogenous proteins | pt_BR |
| Palavras clave en Inglês | Hemoglobin | pt_BR |
| e-ISSN | 1090-2449 | |
| Fecha de embargo | 2030-01-01 |
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