| Author | Pereira, Fernanda M. | |
| Author | Dias, Felipe A. | |
| Author | Elias, Camila G. R. | |
| Author | d`Avila-Levy, Claudia M. | |
| Author | Silva, Cristina S. | |
| Author | Santos-Mallet, Jacenir R. | |
| Author | Branquinha, Marta H. | |
| Author | Santos, André L. S. | |
| Access date | 2017-09-14T17:34:24Z | |
| Available date | 2017-09-14T17:34:24Z | |
| Document date | 2010 | |
| Citation | PEREIRA, Fernanda M. et al. Leishmanolysin-like Molecules in Herpetomonas samuelpessoai Mediate Hydrolysis of Protein Substrates and Interaction with Insect. Protist, v.161, v.4, p.589=602, Oct. 2010. | pt_BR |
| ISSN | 1434-4610, | pt_BR |
| URI | https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/21008 | |
| Language | eng | pt_BR |
| Publisher | Elsevier | pt_BR |
| Rights | restricted access | |
| Subject in Portuguese | Aedes aegypti | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Trypanosomatina | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Peptídeos | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Insetos Vetores | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Interação celular | pt_BR |
| Title | Leishmanolysin-like Molecules in Herpetomonas samuelpessoai Mediate Hydrolysis of Protein Substrates and Interaction with Insect | pt_BR |
| Type | Article | |
| DOI | 10.1016/j.protis.2010.02.001 | |
| Abstract | Herpetomonas samuelpessoai, an insect trypanosomatid, produces a 63-kDa metallopeptidase that has similar biochemical/immunological properties to Leishmania leishmanolysin, a virulence factor that participates in different stages of the parasite life cycle. Herein, we described some biochemical characteristics of the major surface metallopeptidase of H. samuelpessoai that led us to infer some probable functions for this peptidase during the parasite-invertebrate interaction. Gelatin-SDS-PAGE, flow cytometry and confocal fluorescence microscopy provided measurements for the relative levels of surface leishmanolysin-like molecules in H. samuelpessoai. Immunocytochemical analysis demonstrated the presence of leishmanolysin-like molecules on the surface and cytoplasm of the parasite. The surface metallopeptidase was active at a broad spectrum of pH and temperature, showing maximum activity at pH 6.0 at 37 °C, and an ability to degrade albumin, hemoglobin, IgG, mucin, casein and gut proteins obtained from Aedes aegypti. This wide substrate utilization might support parasite growth and development. Curiously, H. samuelpessoai cells were able to colonize A. aegypti guts. In an effort to implicate a possible role for the metallopeptidase from H. samuelpessoai, living parasites were treated with different compounds before the interaction with gut cells. The pre-incubation with metallopeptidase inhibitors, phospholipase C or anti-leishmanolysin antibodies promoted a significant reduction in the interaction with guts. Similarly, the pre-treatment of gut cells with purified leishmanolysin-like protein drastically diminished the adhesion process. Furthermore, the expression of surface leishmanolysin in H. samuelpessoai cells was drastically enhanced after passage in A. aegypti. These results suggest the participation of homologues of leishmanolysin in the interaction of H. samuelpessoai with the invertebrate vector. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de Estudos Integrados em Bioquímica Microbiana. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de Estudos Integrados em Bioquímica Microbiana. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de Estudos Integrados em Bioquímica Microbiana. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Molecular e Doenças Endêmicas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Setor de Entomologia Médica e Forense. Laboratório de Transmissores de Leishmanioses. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Setor de Entomologia Médica e Forense. Laboratório de Transmissores de Leishmanioses. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de Estudos Integrados em Bioquímica Microbiana. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Microbiologia Prof. Paulo de Góes. Departamento de Microbiologia Geral. Laboratório de Estudos Integrados em Bioquímica Microbiana. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Subject | Herpetomonas samuelpessoai | pt_BR |
| Subject | peptidases | pt_BR |
| Subject | leishmanolysin | pt_BR |
| Subject | cellular interaction | pt_BR |
| Subject | insect vector | pt_BR |
| Subject | Aedes aegypti | pt_BR |
| e-ISSN | 1618-0941 | |
| Embargo date | 2030-01-01 | |
