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AutorDe Simone, Salvatore Giovanni
AutorNascimento, Hilton J.
AutorPrado, Isis C.
AutorAguiar, Aniesse S.
AutorMelgarejo, Anibal R.
AutorPina, Jorge L. S.
AutorFerreira, Patricia F.
AutorProvance, David W.
Data de acesso2019-02-06T15:59:40Z
Data de disponibilização2019-02-06T15:59:40Z
Data do publicação2018
CitaçãoDE SIMONE, Salvatore Giovanni; et al. Purification of equine IgG3 by lectin affinity and an interaction analysis via microscale thermophoresis. Analytical Biochemistry, v.561-562, p.27-31, Sept. 2018.pt_BR
ISSN0003-2697pt_BR
URIhttps://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/31462
Idiomaengpt_BR
EditorElsevier Massonpt_BR
Direito Autoralrestricted access
Palavras-chaveCromatografia autênticapt_BR
Palavras-chaveConstante de dissociaçãopt_BR
Palavras-chaveSefarosept_BR
Palavras-chaveEquinospt_BR
TítuloPurification of equine IgG3 by lectin affinity and an interaction analysis via microscale thermophoresispt_BR
Tipo do documentoArticle
DOI10.1016/j.ab.2018.09.010
Resumo em InglêsThe availability of purified antibodies is a prerequisite for many applications and the appropriate choice(s) for antibody-purification is crucial. Numerous methods have been developed for the purification of antibodies from different sources with affinity chromatography-based methods being the most extensively utilized. These methods are based on high specificity, easy reversibility and biological interactions between two molecules (e.g., between receptor and ligand or antibody and antigen). However, no simple techniques have yet been described to characterize and purify subclasses of immunoglobulins (Ig) from some animals of biotechnology importance such as equines, which are frequently used to produce biotherapeutic antibodies. The sera of these animals present a large number of Ig classes that have a greater complexity than other animals. The implementation of an effective protocol to purify the desired antibody class/subclasses requires meticulous planning to achieve yields at a high purity. The IgG3 subclass of equine-Ig has recently been used as antigen in a new diagnostic test for allergic responses to horse sera-based therapies. Here, we defined a simple method using Jacalin lectin immobilized on Sepharose beads to prepare highly pure equine IgG3 antibodies with a determination of the affinity constants for Jacalin lectin and horse IgG3.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Bioquímica Experimental e Computacional de Fármacos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação em Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto de Tecnologia em Imunobiologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação em Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoInstituto Vital Brasil. Laboratório de Pesquisa e Desenvolvimento. Niterói, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoInstituto Vital Brasil. Laboratório de Pesquisa e Desenvolvimento. Niterói, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Bioquímica Experimental e Computacional de Fármacos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação em Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Centro de Desenvolvimento Tecnológico em Saúde. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia para Inovação em Doenças Negligenciadas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
Palavras-chave em inglêsSepharosept_BR
Palavras-chave em inglêsAffinity chromatographypt_BR
Palavras-chave em inglêsEquine IgG3pt_BR
Palavras-chave em inglêsDissociation constantpt_BR
e-ISSN1096-0309
Data de embargo2030-01-01


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salvatoreDe_simone_etal_IOC_20 ...
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