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Tipo de documento
ArtigoDireito Autoral
Acesso aberto
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- IOC - Artigos de Periódicos [12596]
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R-SM14 - PRSETA EFFICACY IN EXPERIMENTAL ANIMALS
Autor(es)
Afiliação
Instituto Butantan, Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Butantan, Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Instituto Butantan, Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal de Santa Catarina. MIP-CCB. Florianópolis, SC, Brasil.
Universidade de São Paulo., Instituto de Química, São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Butantan, Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Instituto Butantan, Centro de Biotecnologia. São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal de Santa Catarina. MIP-CCB. Florianópolis, SC, Brasil.
Universidade de São Paulo., Instituto de Química, São Paulo, SP, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Departamento de Helmintologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Resumo em Inglês
Fasciola hepatica infections were performed with recombinant Sm14 (rSm14) produced in Escherichia coli by the pGEMEX system (Promega). The rSm14 was expressed as a 40 kDa fusion protein with
the major bacteriophage T7 capsid protein. Vaccination experiments with this rSm14 in animal models
resulted in consistent high protective activity against S. mansoni cercariae challenge and enabled
rSm14 to be included among the vaccine antigens endorsed by the World Health Organization for
phase I/II clinical trials. Since the preparation of pGEMEX based rSm14 is time consuming and results
in low yield for large scale production, we have tested other E. coli expression systems which would be
more suitable for scale up and downstream processing. We expressed two different 6XHis-tagged Sm14
fusion proteins in a T7 promoter based plasmids. The 6XHis-tag fusions allowed rapid purification of
the recombinant proteins through a Ni+2-charged resin. The resulted recombinant 18 and 16 kDa
proteins were recognized by anti-Sm14 antibodies and also by antiserum against adult S. mansoni
soluble secreted/excreted proteins in Western-Blot. Both proteins were also protective against S.
mansoni cercariae infection to the same extent as the rSm14 expressed by the pGEMEX system.
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