| Author | Souza, Stephanny Miranda Alves de | |
| Author | Fernandes, Tácio Vinício Amorim | |
| Author | Kalume, Dário Eluan | |
| Author | Lima, Luís Maurício T. R. | |
| Author | Pascutti, Pedro Geraldo | |
| Author | Souza, Theo Luiz Ferraz de | |
| Access date | 2021-01-15T18:27:08Z | |
| Available date | 2021-01-15T18:27:08Z | |
| Document date | 2020 | |
| Citation | SOUZA, Stephany Miranda Alves et al. Physicochemical and structural properties of lunasin revealed by spectroscopic, chromatographic and molecular dynamics approaches. BBA - Proteins and Proteomics, v. 1868, 140440, p. 1-16, May 2020. | pt_BR |
| ISSN | 1570-9639 | pt_BR |
| URI | https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/45719 | |
| Language | eng | pt_BR |
| Publisher | Elsevier | pt_BR |
| Rights | restricted access | |
| Subject in Portuguese | Lunasin | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Desordem intrínseca | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Estabilidade | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Espectroscopia | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Dinâmica molecular | pt_BR |
| Subject in Portuguese | Biologia estrutural | pt_BR |
| Title | Physicochemical and structural properties of lunasin revealed by spectroscopic, chromatographic and molecular dynamics approaches | pt_BR |
| Type | Article | |
| DOI | 10.1016/j.bbapap.2020.140440 | |
| Abstract | Lunasin is a 43-amino acid peptide from seeds and grains with bioavailability in humans and potent chemotherapeutic action against several cancer cell lines. Here, we investigate new information about the physicochemical and structural properties of lunasin using circular dichroism (CD), fluorescence spectroscopy, electrospray ionization-ion mobility spectrometry-mass spectrometry (ESI-IMS-MS), size exclusion chromatography (SEC), molecular dynamics (MD), and bioinformatics. CD analysis and disorder prediction obtained by PONDR indicate that lunasin has a mostly unordered structure. Double wavelength [θ]222nm x [θ]200nm plot data suggests that lunasin is an intrinsically disordered peptide (IDP) in a pre-molten globule-like (PMG-like) state, while CD spectrum deconvolution and MD simulation indicate small β-strand content. The presence of residual structure was supported by loss of CD signal at 222 nm after treatment with urea and by increasing fluorescence emission upon bis-ANS binding. Lunasin also demonstrated stability to heating up to the temperature of 100 °C, as verified by CD. MD and CD analyses in the presence of TFE and MoRFpred prediction indicated the helix propensity of lunasin. ESI-IMS-MS data revealed that lunasin shows a propensity to form disulfide bonds at the conditions used. MD data also indicated that disulfide bond formation affects the adopted structure, showing a possible role of aspartyl-end in structure stabilization and compaction. In conclusion, our data support a characterization of lunasin as a peptide with an intrinsic disorder in a PMG-like state and reveal new aspects about its structural stability and plasticity, as well as the effects of disulfide bond formation and electrostatic attractions. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia. Laboratório de Biotecnologia Farmacêutica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Programa de Pós-Graduação em Nanobiossistemas. Duque de Caxias, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Modelagem e Dinâmica Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Metrologia, Qualidade e Tecnologia. Diretoria de Metrologia Aplicada às Ciências da Vida, Laboratório de Macromoléculas. Duque de Caxias, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Interdisciplinar de Pesquisas Médicas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia. Laboratório de Biotecnologia Farmacêutica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Programa de Pós-Graduação em Nanobiossistemas. Duque de Caxias, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem,. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Modelagem e Dinâmica Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Affilliation | Universidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia. Laboratório de Biotecnologia Farmacêutica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Programa de Pós-Graduação em Nanobiossistemas. Duque de Caxias, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. | pt_BR |
| Subject | Lunasin | pt_BR |
| Subject | Intrinsic disorder | pt_BR |
| Subject | Stability | pt_BR |
| Subject | Spectroscopy | pt_BR |
| Subject | Molecular dynamics | pt_BR |
| Subject | Structural biology | pt_BR |
| e-ISSN | 1576-9139 | |
