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AutorLima, Jhenifer Yonara de
AutorSantos, Marlon Dias Mariano
AutorMurakami, Mario Tyago
AutorCarvalho, Paulo Costa
AutorSouza, Tatiana de Arruda Campos Brasil de
Data de acesso2022-03-24T13:49:03Z
Data de disponibilização2022-03-24T13:49:03Z
Data do publicação2021
CitaçãoLIMA, Jhenifer Yonara de et al. Cross-linking mass spectrometry reveals structural insights of the glutamine synthetase from Leishmania braziliensis. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz, Rio de Janeiro, v. 116, n. e210209, p. 1–7, 2021.pt_BR
ISSN1678-8060pt_BR
URIhttps://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/51852
Idiomaporpt_BR
EditorFiocruz/IOCpt_BR
Direito Autoralopen accesspt_BR
TítuloCross-linking mass spectrometry reveals structural insights of the glutamine synthetase from Leishmania braziliensispt_BR
Tipo do documentoArticlept_BR
DOI10.1590/0074-02760210209
Resumo em InglêsLeishmaniasis is a neglected tropical disease caused by the parasite Leishmania braziliensis, commonly found in Brazil and associated with cutaneous and visceral forms of this disease. Like other organisms, L. braziliensis has an enzyme called glutamine synthetase (LbGS) that acts on the synthesis of glutamine from glutamate. This enzyme plays an essential role in the metabolism of these parasites and can be a potential therapeutic target for treating this disease. This study Investigate LbGS structure and generate structural models of the protein. We use the method of crosslinking mass spectrometry (XLMS) and generate structural models in silico using I-TASSER. FINDINGS 42 XLs peptides were identified, of which 37 are explained in a monomeric model with the other five indicating LbGS dimerization and pentamers interaction region. The comparison of 3D models generated in the presence and absence of XLMS restrictions probed the benefits of modeling with XLMS highlighting the inappropriate folding due to the absence of spatial restrictions. In conclusion, we disclose the conservation of the active site and interface regions, but also unique features of LbGS showing the potential of XLMS to probe structural information and explore new drugs.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Laboratório de Proteômica Estrutural e Computacional. Curitiba, PR, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Laboratório de Proteômica Estrutural e Computacional. Curitiba, PR, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoCentro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Laboratório Nacional de Biorrenováveis. Campinas, SP, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Laboratório de Proteômica Estrutural e Computacional. Curitiba, PR, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Laboratório de Proteômica Estrutural e Computacional. Curitiba, PR, Brasil.pt_BR
Palavras-chave em inglêsProteomicspt_BR
Palavras-chave em inglêsProteinspt_BR
Palavras-chave em inglêsGlutamate-Ammonia Ligasept_BR
Palavras-chave em inglêsLeishmania braziliensispt_BR
Palavras-chave em espanholProteómicapt_BR
Palavras-chave em espanholProteínaspt_BR
Palavras-chave em espanholGlutamato-Amoníaco Ligasapt_BR
Palavras-chave em espanholLeishmania braziliensispt_BR
Palavras-chave em francêsProtéomiquept_BR
Palavras-chave em francêsProtéinespt_BR
Palavras-chave em francêsGlutamate-ammonia ligasept_BR
Palavras-chave em francêsLeishmania brasiliensispt_BR
DeCSProteômicapt_BR
DeCSProteínaspt_BR
DeCSGlutamina Sintetasept_BR
DeCSLeishmania braziliensispt_BR


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1678-8060-mioc-116-e210209-OK.pdf
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