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AutorGonçalves, Karen M
AutorBarbosa, Leandro R. S
AutorLima, Luís Maurício T. R
AutorCortines, Juliana R
AutorKalume, Dário E
AutorLeal, Ivana C. R
AutorMiranda, Leandro S. Mariz e
AutorSouza, Rodrigo O. M. de
AutorCordeiro, Yraima
Data de acesso2015-06-17T12:05:20Z
Data de disponibilização2015-06-17T12:05:20Z
Data do publicação2014
CitaçãoGONÇALVES, Karen M. et al. Conformational dissection of Thermomyces lanuginosus lipase in solution. Biophysical Chemistry, v.185, p.88-97, 2014.pt_BR
ISSN03014622pt_BR
URIhttps://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/10864
Idiomaengpt_BR
EditorElsevierpt_BR
Direito Autoralrestricted access
TítuloConformational dissection of Thermomyces lanuginosus lipase in solutionpt_BR
Tipo do documentoArticle
DOI10.1016/j.bpc.2013.12.001pt_BR
Resumo em InglêsLipases are triacyl glycerol acyl hydrolases, which catalyze hydrolysis of esters, esterification and transesterification reactions, among others. Some of these enzymes have a large hydrophobic pocket covered by an alpha-helical mobile surface loop (the lid). Protein–protein interactions can occur through adsorption of two open lids of individual lipases. We investigated the conformation and oligomeric state of Thermomyces lanuginosus lipase (TLL) in solution by spectroscopic and mass spectrometry techniques. Information about oligomerization of this important industrial enzyme is only available for TLL crystals; therefore, we have done a throughout investigation of the conformation of this lipase in solution. SDS-PAGE andmass spectrometry analysis of size-exclusion chromatography eluted fractions indicated the presence of both monomeric and dimeric populations of TLL. The stability of the enzyme upon thermal and guanidine hydrochloride treatmentwas examined by circular dichroismand fluorescenceemission spectroscopy.Small angle x-ray scattering and ion mobility mass spectrometry analysis revealed that TLL is found as a mixture of monomers and dimers at the assayed concentrations. Although previous x-ray diffraction data showed TLL as a dimer in the crystal (PDB: 1DT3), to our knowledge our report is the first evidencing that TLL co-exists as stable dimeric and monomeric forms in solution.pt_BR
AfiliaçãoUniversidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia. Instituto de Química. Centro de Tecnologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoUniversidade de São Paulo. Instituto de Física. são Paulo, SP, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoUniversidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Metrologia, Qualidade e Tecnologia (INMETRO). Laboratório de Biologia Estrutural. Duque de Caxias, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoUniversidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Microbiologia Paulo de Góes. Departamento de Virologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório Interdisciplinar de Pesquisas Médicas. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoUniversidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoUniversidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Química. Centro de Tecnologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoUniversidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Química. Centro de Tecnologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoUniversidade Federal do Rio de Janeiro. Faculdade de Farmácia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.pt_BR
Palavras-chave em inglêsLipasept_BR
Palavras-chave em inglêsOligomerpt_BR
Palavras-chave em inglêsSmall angle x-ray scatteringpt_BR
Palavras-chave em inglêsIon mobility mass spectrometrypt_BR
Palavras-chave em inglêsCircular dichroismpt_BR
Palavras-chave em inglêsFluorescencept_BR
DeCSFluorescênciapt_BR
DeCSLipasept_BR
DeCSDicroísmo Circularpt_BR
DeCSEspectrometria de Massaspt_BR


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Nome:
dario_kalumeetal_IOC-2014.pdf
Tamanho:
1.083Mb
Formato:
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