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AutorBastos, Viviane A.
AutorGomes Neto, Francisco
AutorPerales, Jonas
AutorFerreira, Ana Gisele C. Neves
AutorValente, Richard H.
Data de acesso2017-03-09T16:04:50Z
Data de disponibilização2017-03-09T16:04:50Z
Data do publicação2016
CitaçãoBASTOS, Viviane A. et al. Natural Inhibitors of Snake Venom Metalloendopeptidases: History and Current Challenges. Toxins, v.8, n.9, 250, 20p, 2016.pt_BR
ISSN2072-6651pt_BR
URIhttps://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/17992
Idiomaengpt_BR
EditorMDPIpt_BR
Direito Autoralopen access
Palavras-chaveModelagempt_BR
Palavras-chaveEspectrometria de Massaspt_BR
Palavras-chaveImunidade naturalpt_BR
Palavras-chaveInibidor da metalloendopeptidasept_BR
Palavras-chaveResistência naturalpt_BR
Palavras-chaveveneno de cobrapt_BR
TítuloNatural Inhibitors of Snake Venom Metalloendopeptidases: History and Current Challengespt_BR
Tipo do documentoArticle
DOI10.3390/toxins8090250
Resumo em InglêsThe research on natural snake venom metalloendopeptidase inhibitors (SVMPIs) began in the 18th century with the pioneering work of Fontana on the resistance that vipers exhibited to their own venom. During the past 40 years, SVMPIs have been isolated mainly from the sera of resistant animals, and characterized to different extents. They are acidic oligomeric glycoproteins that remain biologically active over a wide range of pH and temperature values. Based on primary structure determination, mammalian plasmatic SVMPIs are classified as members of the immunoglobulin (Ig) supergene protein family, while the one isolated from muscle belongs to the ficolin/opsonin P35 family. On the other hand, SVMPIs from snake plasma have been placed in the cystatin superfamily. These natural antitoxins constitute the first line of defense against snake venoms, inhibiting the catalytic activities of snake venom metalloendopeptidases through the establishment of high-affinity, non-covalent interactions. This review presents a historical account of the field of natural resistance, summarizing its main discoveries and current challenges, which are mostly related to the limitations that preclude three-dimensional structural determinations of these inhibitors using "gold-standard" methods; perspectives on how to circumvent such limitations are presented. Potential applications of these SVMPIs in medicine are also highlighted.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Toxinas, CNPq. Brasília, DF, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Toxinas, CNPq. Brasília, DF, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Toxinas, CNPq. Brasília, DF, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Toxinas, CNPq. Brasília, DF, Brasil.pt_BR
AfiliaçãoFundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Toxinas, CNPq. Brasília, DF, Brasil.pt_BR
Palavras-chave em inglêscross-linking; hydrogen/deuterium exchangept_BR
Palavras-chave em inglêsmass spectrometrypt_BR
Palavras-chave em inglêsmetalloendopeptidase inhibitorpt_BR
Palavras-chave em inglêsmodelingpt_BR
Palavras-chave em inglêsnatural immunitypt_BR
Palavras-chave em inglêsnatural resistancept_BR
Palavras-chave em inglêssnake venompt_BR
Palavras-chave em inglêsstructurept_BR
Palavras-chave em inglêstherapeutic applicationpt_BR


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Nome:
viviane_bastos_etal_IOC_2016.pdf
Tamanho:
1.465Mb
Formato:
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