Please use this identifier to cite or link to this item:
https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/21060
Type
ArticleCopyright
Restricted access
Embargo date
2030-01-01
Collections
- IOC - Artigos de Periódicos [12820]
Metadata
Show full item record
IMMUNOME AND VENOME OF BOTHROPS JARARACUSSU: A PROTEOMIC APPROACH TO STUDY THE MOLECULAR IMMUNOLOGY OF SNAKE TOXINS
Author
Affilliation
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Vital Brazil. Laboratório de Pesquisa e Desenvolvimento. Niterói, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rede Proteômica do Rio de Janeiro. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Vital Brazil. Laboratório de Pesquisa e Desenvolvimento. Niterói, RJ, Brasil.
Instituto Vital Brazil. Laboratório de Pesquisa e Desenvolvimento. Niterói, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rede Proteômica do Rio de Janeiro,. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rede Proteômica do Rio de Janeiro,. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rede Proteômica do Rio de Janeiro. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Instituto Vital Brazil. Laboratório de Pesquisa e Desenvolvimento. Niterói, RJ, Brasil.
Instituto Vital Brazil. Laboratório de Pesquisa e Desenvolvimento. Niterói, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Bioquímica de Proteínas e Peptídeos. Rio de Janeiro, RJ. Brasil / Universidade Federal Fluminense. Instituto de Biologia. Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular. Niterói, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rede Proteômica do Rio de Janeiro,. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis, Programa de Biologia Estrutural. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Rede Proteômica do Rio de Janeiro,. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Abstract
A combination of anti-bothropic and anti-crotalic sera has been reported to be more effective in neutralizing the effects of Bothrops jararacussu venom than anti-bothropic serum alone. The role of proteins from B. jararacussu venom in the horse immune response was evaluated via the analysis of cross-reactivity with homologous and heterologous sera. Many of the proteins in B. jararacussu venom were identified via 2D gel electrophoresis. Western blots revealed that anti-jararacussu showed higher reactivity to l-aminoxidase (LAOs) and snake venom metalloproteinase, (SVMPs) and weaker reactivity towards Snake venom serine proteases (SVSPs), PLA(2), C-type lectin and cysteine-rich proteins. Anti-jararaca preferentially recognized LAOs, SVMPs and SVSPs. Both of these sera failed to recognize low-molecular weight proteins. Anti-crotalic serum clearly recognized LAOs, C-type lectin, SVSP, cysteine-rich proteins, SVMP and Asp49-PLA(2). The cross-reactivity with anti-PLA(2) revealed the immunoreactivity of these antibodies to proteins with molecular masses in a range that is poorly recognized by other studied anti-sera. Our results suggest that the contribution of anti-crotalic serum to the neutralization of B. jararacussu by may be due to its cross-reactivity with proteins such as C-type lectins, SVSPs, Asp49-PLA(2). These results also reinforce the importance of neutralizing the highly toxic proteins inclusive those with low immunogenicity in commercial antivenom production to obtain a highly protective serum against snake venoms.
Share