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2030-01-01
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- IOC - Artigos de Periódicos [12488]
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ON THE MECHANISMS INVOLVED IN BIOLOGICAL HEME CRYSTALLIZATION
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Affilliation
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica Redox. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil .
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica Redox. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica Redox. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Inovações em Terapias, Ensino e Bioprodutos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. Laboratório Integrado de Bioquímica Hatisaburo Masuda. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica Redox. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Laboratório de Bioquímica Redox. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Inovações em Terapias, Ensino e Bioprodutos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica. Laboratório Integrado de Bioquímica Hatisaburo Masuda. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil / Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Entomologia Molecular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem. Laboratório de Inflamação e Metabolismo. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis. Programa de Biologia Molecular e Biotecnologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Abstract
Blood-feeding organisms digest hemoglobin, releasing large quantities of heme inside their digestive tracts. Free heme is very toxic, and these organisms have evolved several mechanisms to protect against its deleterious effects. One of these adaptations is the crystallization of heme into the dark-brown pigment hemozoin (Hz). Here we review the process of Hz formation, focusing on organisms other than Plasmodium that have contributed to a better understanding of heme crystallization. Hemozoin has been found in several distinct classes of organisms including protozoa, helminths and insects and Hz formation is the predominant form of heme detoxification. The available evidence indicates that amphiphilic structures such as phospholipid membranes and lipid droplets accompanied by specific proteins play a major role in heme crystallization. Because this process is specific to a number of blood-feeding organisms and absent in their hosts, Hz formation is an attractive target for the development of novel drugs to control illnesses associated with these hematophagous organisms.
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