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2022-01-01
Sustainable Development Goals
07 Energia limpa e acessívelCollections
- IOC - Artigos de Periódicos [12976]
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QUANTITATIVE PROTEOMIC MAP OF THE TRYPANOSOMATID STRIGOMONAS CULICIS: THE BIOLOGICAL CONTRIBUTION OF ITS ENDOSYMBIOTIC BACTERIUM
Tripanossomatídeo endossimbionte
Proteômica
Síntese de aminoácidos e proteínas
Metabolismo energético
Dobramento de proteínas
Endosymbiont-bearing trypanosomatid
Proteomics
Amino acid and protein syntheses
Protein folding
Energy metabolism
Author
Brunoro, Giselle V. F.
Menna-Barreto, Rubem F. S.
Gomes, Aline S. Garcia
Boucinha, Carolina
Lima, Diogo B.
Carvalho, Paulo C.
Ferreira, André Teixeira
Trugilho, Monique R. O.
Perales, Jonas
Schwämmle, Veit
Catanho, Marcos
Vasconcelos, Ana Tereza R. de
Motta, Maria Cristina M.
d`Avila-Levy, Claudia M.
Valente, Richard H.
Menna-Barreto, Rubem F. S.
Gomes, Aline S. Garcia
Boucinha, Carolina
Lima, Diogo B.
Carvalho, Paulo C.
Ferreira, André Teixeira
Trugilho, Monique R. O.
Perales, Jonas
Schwämmle, Veit
Catanho, Marcos
Vasconcelos, Ana Tereza R. de
Motta, Maria Cristina M.
d`Avila-Levy, Claudia M.
Valente, Richard H.
Affilliation
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Celular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Rio de Janeiro. Laboratório de Microbiologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Estudos Integrados em Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Estudos Integrados em Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Laboratório de Proteômica Estrutural e Computacional. Curitiba, PR, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Laboratório de Proteômica Estrutural e Computacional. Curitiba, PR, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
University of Southern Denmark. Department for Biochemistry and Molecular Biology. Odense, Denmark,
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Genética Molecular de Microorganismos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Laboratório Nacional de Computação Científica. Petrópolis, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Ultraestrutura Celular Hertha Meyer. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Estudos Integrados em Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Biologia Celular. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Rio de Janeiro. Laboratório de Microbiologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Estudos Integrados em Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Estudos Integrados em Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Laboratório de Proteômica Estrutural e Computacional. Curitiba, PR, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Carlos Chagas. Laboratório de Proteômica Estrutural e Computacional. Curitiba, PR, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
University of Southern Denmark. Department for Biochemistry and Molecular Biology. Odense, Denmark,
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Genética Molecular de Microorganismos. Rio de Janeiro, RJ, Brasil. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Laboratório Nacional de Computação Científica. Petrópolis, RJ, Brasil.
Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Laboratório de Ultraestrutura Celular Hertha Meyer. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Estudos Integrados em Protozoologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxicologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Abstract
Strigomonas culicis is a kinetoplastid parasite of insects that maintains a mutualistic association with an intracellular symbiotic bacterium, which is highly integrated into the protist metabolism: it furnishes essential compounds and divides in synchrony with the eukaryotic nucleus. The protist, conversely, can be cured of the endosymbiont, producing an aposymbiotic cell line, which presents a diminished ability to colonize the insect host. This obligatory association can represent an intermediate step of the evolution towards the formation of an organelle, therefore representing an interesting model to understand the symbiogenesis theory. Here, we used shotgun proteomics to compare the S. culicis endosymbiont-containing and aposymbiotic strains, revealing a total of 11,305 peptides, and up to 2,213 proteins (2,029 and 1,452 for wild type and aposymbiotic, respectively). Gene ontology associated to comparative analysis between both strains revealed that the biological processes most affected by the elimination of the symbiont were the amino acid synthesis, as well as protein synthesis and folding. This large-scale comparison of the protein expression in S. culicis marks a step forward in the comprehension of the role of endosymbiotic bacteria in monoxenous trypanosomatid biology, particularly because trypanosomatids expression is mostly post-transcriptionally regulated.
Keywords in Portuguese
Strigomonas culicisTripanossomatídeo endossimbionte
Proteômica
Síntese de aminoácidos e proteínas
Metabolismo energético
Dobramento de proteínas
Keywords
Strigomonas culicisEndosymbiont-bearing trypanosomatid
Proteomics
Amino acid and protein syntheses
Protein folding
Energy metabolism
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