Please use this identifier to cite or link to this item:
https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/68289
Type
ArticleCopyright
Restricted access
Sustainable Development Goals
03 Saúde e Bem-EstarCollections
- IOC - Artigos de Periódicos [12973]
Metadata
Show full item record
STRUCTURAL AND BIOCHEMICAL CHARACTERIZATION OF THREE ANTIMICROBIAL PEPTIDES FROM CAPSICUM ANNUUM L. VAR. ANNUUM LEAVES FOR ANTI-CANDIDA USE
Author
Cherene, Milena Bellei
Taveira, Gabriel Bonan
Silva, Fabricio de Almeida
Silva, Marciele Souza da
Cavaco, Marco Calvinho
Ferreira, André Teixeira da Silva
Perales, Jonas Enrique Aguilar
Carvalho, André de Oliveira
Venâncio, Thiago Motta
Motta, Olney Vieira da
Rodrigues, Rosana
Castanho, Miguel Augusto Rico Botas
Gomes, Valdirene Moreira
Taveira, Gabriel Bonan
Silva, Fabricio de Almeida
Silva, Marciele Souza da
Cavaco, Marco Calvinho
Ferreira, André Teixeira da Silva
Perales, Jonas Enrique Aguilar
Carvalho, André de Oliveira
Venâncio, Thiago Motta
Motta, Olney Vieira da
Rodrigues, Rosana
Castanho, Miguel Augusto Rico Botas
Gomes, Valdirene Moreira
Affilliation
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade de Lisboa. Faculdade de Medicina. Instituto de Medicina Molecular João Lobo Antunes. Lisbon, Portugal.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Ciências e Tecnologias Agropecuárias. Laboratório de Sanidade Animal. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Ciências e Tecnologias Agropecuárias. Laboratório de Melhoramento Genético Vegetal. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade de Lisboa. Faculdade de Medicina. Instituto de Medicina Molecular João Lobo Antunes. Lisbon, Portugal.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade de Lisboa. Faculdade de Medicina. Instituto de Medicina Molecular João Lobo Antunes. Lisbon, Portugal.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Laboratório de Toxinologia. Rio de Janeiro, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Química e Função de Proteínas e Peptídeos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Ciências e Tecnologias Agropecuárias. Laboratório de Sanidade Animal. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Ciências e Tecnologias Agropecuárias. Laboratório de Melhoramento Genético Vegetal. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Universidade de Lisboa. Faculdade de Medicina. Instituto de Medicina Molecular João Lobo Antunes. Lisbon, Portugal.
Universidade Estadual do Norte Fluminense Darcy Ribeiro. Centro de Biociências e Biotecnologia. Laboratório de Fisiologia e Bioquímica de Microrganismos. Campos dos Goytacazes, RJ, Brasil.
Abstract
The emergence of resistant microorganisms has reduced the effectiveness of currently available antimicrobials, necessitating the development of new strategies. Plant antimicrobial peptides (AMPs) are promising candidates for novel drug development. In this study, we aimed to isolate, characterize, and evaluate the antimicrobial activities of AMPs isolated from Capsicum annuum. The antifungal potential was tested against Candida species. Three AMPs from C. annuum leaves were isolated and characterized: a protease inhibitor, a defensin-like protein, and a lipid transporter protein, respectively named CaCPin-II, CaCDef-like, and CaCLTP2. All three peptides had a molecular mass between 3.5 and 6.5 kDa and caused morphological and physiological changes in four different species of the genus Candida, such as pseudohyphae formation, cell swelling and agglutination, growth inhibition, reduced cell viability, oxidative stress, membrane permeabilization, and metacaspase activation. Except for CaCPin-II, the peptides showed low or no hemolytic activity at the concentrations used in the yeast assays. CaCPin-II inhibited α-amylase activity. Together, these results suggest that these peptides have the potential as antimicrobial agents against species of the genus Candida and can serve as scaffolds for the development of synthetic peptides for this purpose.
Share